Блог

Jun 18, 2023

Крио

Nature Plants, том 9, страницы 1359–1369 (2023) Ссылаться на эту статью 829 Доступов 6 Подробности об альтметрических метриках Сердцем кислородного фотосинтеза является фотосистема расщепления воды II (PSII), которая образует

Nature Plants, том 9, страницы 1359–1369 (2023 г.) Процитировать эту статью

829 Доступов

6 Альтметрика

Подробности о метриках

Сердцем оксигенного фотосинтеза является водорасщепляющая фотосистема II (PSII), которая образует суперкомплексы с переменным количеством периферических тримерных светособирающих комплексов (LHCII). Наши знания о структуре суперкомплекса PSII зеленых растений основаны на результатах, полученных на нескольких представителях зеленых водорослей и цветковых растений; однако данные о нецветущем растении в настоящее время отсутствуют. Здесь мы сообщаем о структуре суперкомплекса PSII ели, представителя нецветковых наземных растений, полученной с помощью криоэлектронной микроскопии при разрешении 2,8 Å. По сравнению с цветковыми растениями суперкомплекс PSII у ели содержит дополнительную субъединицу Ycf12, белок Lhcb4 заменен на Lhcb8, а тримерный LHCII присутствует в виде гомотримера Lhcb1. Неожиданно мы обнаружили α-токоферол (α-Toc)/α-токоферолхинон (α-TQ) на границе между тримером LHCII и внутренней антенной CP43. Молекула α-Toc/α-TQ расположена вблизи хлорофилла а614 одного из белков Lhcb1, а ее хроманол/хиноновая головка обращена в просвет тилакоида. Положение α-Toc в суперкомплексе PSII делает его идеальным кандидатом в качестве сенсора чрезмерного света, поскольку α-Toc может окисляться до α-TQ под действием синглетного кислорода, индуцированного сильным светом, при низком pH в просвете. Молекула α-TQ, по-видимому, слегка смещается в суперкомплекс PSII, что может вызвать важные структурно-функциональные модификации в суперкомплексе PSII. Проверка ранее опубликованных криоэлектронных микроскопических карт суперкомплексов ФСII показывает, что α-Toc/α-TQ может присутствовать в том же месте и в суперкомплексах ФСII из цветковых растений, но его идентификация в предыдущих исследованиях была затруднена из-за недостаточного разрешения. .

Это предварительный просмотр контента подписки, доступ через ваше учреждение.

Доступ к журналу Nature и 54 другим журналам Nature Portfolio.

Приобретите Nature+, нашу выгодную подписку с онлайн-доступом.

29,99 долларов США / 30 дней

отменить в любое время

Подпишитесь на этот журнал

Получите 12 цифровых выпусков и онлайн-доступ к статьям.

119,00 долларов США в год

всего $9,92 за выпуск

Возьмите напрокат или купите эту статью

Цены варьируются в зависимости от типа статьи

от$1,95

до$39,95

Цены могут зависеть от местных налогов, которые рассчитываются во время оформления заказа.

Протеомные данные масс-спектрометрии были переданы в Консорциум ProteomeXchange через партнерский репозиторий PRIDE под идентификатором PXD035272. Крио-ЭМ-карта суперкомплекса PSII ели депонирована в Банке данных электронной микроскопии под кодом доступа EMD-16389. Соответствующая модель конструкции хранится в PDB под кодом PDB 8C29.

Шен, Л. и др. Структура суперкомплекса PSII–LHCII типа C2S2M2N2 из зеленой водоросли Chlamydomonas Reinhardtii. Учеб. Натл Акад. наук. США 116, 21246–21255 (2019).

Статья CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Шэн, X. и др. Структурное понимание сбора света фотосистемой II в зеленых водорослях. Нат. Растения 5, 1320–1330 (2019).

Статья CAS PubMed Google Scholar

Вэй, X. и др. Структура суперкомплекса фотосистемы шпината II – LHCII при разрешении 3,2 Å. Природа 534, 69–74 (2016).

Статья CAS PubMed Google Scholar

ван Безувен, Л.С. и др. Субъединичная и хлорофилльная организация суперкомплекса фотосистемы II растений. Нат. Растения 3, 17080 (2017).

Статья PubMed Google Scholar

Су, X. и др. Строение и механизм сборки растительного суперкомплекса PSII–LHCII типа C2S2M2. Наука 357, 815–820 (2017).

Статья CAS PubMed Google Scholar